Protein- og polypeptidstruktur

ALFRED PASIEKA/VITENSKAPFOTOBIBLIOTEKET / Getty Images

Det er fire nivåer av struktur funnet i polypeptider og proteiner . Den primære strukturen til et polypeptidprotein bestemmer dets sekundære, tertiære og kvaternære strukturer.

Primær struktur

Den primære strukturen til polypeptider og proteiner er sekvensen av aminosyrer i polypeptidkjeden med referanse til plasseringen av eventuelle disulfidbindinger. Den primære strukturen kan betraktes som en fullstendig beskrivelse av alle kovalent binding i en polypeptidkjede eller protein.

Den vanligste måten å betegne en primær struktur på er å skrive aminosyresekvensen ved å bruke standard trebokstavsforkortelser for aminosyrene. For eksempel er gly-gly-ser-ala den primære strukturen for et polypeptid som består av glycin , glycin, serin , og alanin , i den rekkefølgen, fra den N-terminale aminosyren (glycin) til den C-terminale aminosyren (alanin).

Sekundær struktur

Sekundær struktur er det ordnede arrangementet eller konformasjonen av aminosyrer i lokaliserte områder av et polypeptid eller proteinmolekyl. Hydrogenbinding spiller en viktig rolle for å stabilisere disse brettemønstrene. De to viktigste sekundære strukturene er alfahelixen og det antiparallelle beta-plisserte arket. Det er andre periodiske konformasjoner, men α-helix og β-plissert ark er de mest stabile. Et enkelt polypeptid eller protein kan inneholde flere sekundære strukturer.

En α-helix er en høyrehendt eller med klokken spiral der hver peptidbinding er i trans konformasjon og er plan. Amingruppen til hver peptidbinding går generelt oppover og parallelt med helixens akse; karbonylgruppen peker generelt nedover.

Det β-foldede arket består av forlengede polypeptidkjeder med nabokjeder som strekker seg antiparallelt med hverandre. Som med α-helixen er hver peptidbinding trans og plan. Amin- og karbonylgruppene til peptidbindinger peker mot hverandre og i samme plan, så hydrogenbinding kan oppstå mellom tilstøtende polypeptidkjeder.

Helixen stabiliseres ved hydrogenbinding mellomaminog karbonyl grupper av samme polypeptidkjede. Det plisserte arket stabiliseres av hydrogenbindinger mellom amingruppene i en kjede og karbonylgruppene i en tilstøtende kjede.

Tertiær struktur

Den tertiære strukturen til et polypeptid eller protein er det tredimensjonale arrangementet av atomene i en enkelt polypeptidkjede. For et polypeptid som består av et enkelt konformasjonsfoldemønster (f.eks. kun en alfa-helix), kan den sekundære og tertiære strukturen være den samme. Dessuten, for et protein som består av et enkelt polypeptidmolekyl, er tertiær struktur det høyeste nivået av struktur som er oppnådd.

Tertiær struktur opprettholdes i stor grad av disulfidbindinger. Disulfidbindinger dannes mellom sidekjedene til cystein ved oksidasjon av to tiolgrupper (SH) for å danne en disulfidbinding (S-S), også noen ganger kalt en disulfidbro.

Kvartær struktur

Kvartær struktur brukes til å beskrive proteiner sammensatt av flere underenheter (flere polypeptidmolekyler, hver kalt en 'monomer'). De fleste proteiner med en molekylvekt større enn 50 000 består av to eller flere ikke-kovalent-bundne monomerer. Arrangementet av monomerene i det tredimensjonale proteinet er den kvartære strukturen. Det vanligste eksemplet som brukes for å illustrere kvartær struktur er hemoglobin protein. Hemoglobins kvartære struktur er pakken av dets monomere underenheter. Hemoglobin består av fire monomerer. Det er to α-kjeder, hver med 141 aminosyrer, og to β-kjeder, hver med 146 aminosyrer. Fordi det er to forskjellige underenheter, viser hemoglobin heterokvaternær struktur. Hvis alle monomerene i et protein er identiske, er det homokvaternær struktur.

Hydrofob interaksjon er den viktigste stabiliserende kraften for underenheter i kvartær struktur. Når en enkelt monomer foldes til en tredimensjonal form for å eksponere sine polare sidekjeder for et vandig miljø og for å skjerme sine ikke-polare sidekjeder, er det fortsatt noen hydrofobe seksjoner på den eksponerte overflaten. To eller flere monomerer vil settes sammen slik at deres eksponerte hydrofobe seksjoner er i kontakt.

Mer informasjon

Ønsker du mer informasjon om aminosyrer og proteiner? Her er noen ekstra nettressurser på aminosyrer og chiralitet av aminosyrer . I tillegg til generelle kjemitekster kan informasjon om proteinstruktur finnes i tekster for biokjemi, organisk kjemi, generell biologi, genetikk og molekylærbiologi. Biologitekstene inneholder vanligvis informasjon om prosessene med transkripsjon og translasjon, der den genetiske koden til en organisme brukes til å produsere proteiner.